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Einführung in die Vitamine, B1 Thiamin und B2 Riboflavin

Nov 9, 2025
1h 7m

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Episode Description

In dieser Episode sprechen Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp über Vitamine.
Nach einer kurzen Einführung zu den besonderen Aufgaben der Vitamine und ihrer Einteilung in wasser- bzw. fettlösliche Vitamine konzentrieren sie sich in dieser Episode auf den Vitamin-B-Komplex, insbesondere auf die Vitamine B₁ und B₂.

Umlagerung des TPP zum Carbanion. Es wird ein Proton vom Pyrimidinring auf das Glutamat-59 (Glu59) der Pyruvatdehydrogenase übertragen. Dadurch wird das mesomere System im Pyrimidinring umgelagert (rote Pfeile). Übertragung eines Protons vom Thiazolring auf den Pyrimidinring (grüner Pfeil). Auf diese Weise entsteht das Carbanion am Thiazolkohlenstoff, während das Pyrimidinsystem von der chinoiden Imin-Form wieder in die aromatische Form übergeht. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Zunächst besprechen sie Vitamin B₁, auch bekannt als Thiamin. Dabei erklärt Hans-Dieter Höltje ausführlich den Pyruvatdehydrogenase-Komplex und beschreibt detailliert die drei Schritte dieses Enzyms sowie die Rolle des Thiamins im aktiven Zentrum. Er zeigt, wie der aus Pyruvat entstehende Hydroxyethylrest zunächst in einen Acetylrest umgewandelt wird, der anschließend auf eine Liponsäure und schließlich auf Coenzym A übertragen wird.
Im zweiten Teil sprechen Hans-Dieter und Bernd über Vitamin B₂, also Riboflavin, und seine Funktion im Körper als Bestandteil von FAD bzw. FADH₂. Dabei erläutern sie, wie sich das mesomere System in einem Teil des Moleküls während der Reduktionsreaktion verändert.

(Im Podcast gibt es Kapitelmarken, die den Zwischenüberschriften hier im Text entsprechen, so dass es einfacher ist, bestimmte Teile erneut zu hören. Nicht jede Kapitelmarke hat eine Zwischenüberschrift, manchmal fassen wir mehrere Kapitel zusammen.)

Einführung in die Vitamine Einteilung der Vitamine Der wasserlösliche Vitamin B-Komplex Struktur von Thiamin. Der Pyrimidinring ist blau, der Thiazolring grün und die Amidinfunktion rot hervorgehoben. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Exkurs Chemie des Amidinsystems Wirkform des Thiamins Struktur von Thiaminpyrophosphat (TPP).Struktur von Thiaminpyrophosphat (TPP). Quelle:Hans-Dieter Höltje. Vorkommen von Thiamin Aufnahme in den Körper Biochemische Bedeutung

Pyruvatdehydrogenase-Komplex – Wikipedia Artikel

Pyruvatdehydrogenase Pyruvat Struktur von Pyruvat.Struktur von Pyruvat. Quelle: Dapperti, Public domain, via Wikimedia Commons. Das geladene N und sein benachbartes C Atom In der ersten Stufe der Pyruvatdehydrogenase. Mechanismus der oxidativen Decarboxylierung von Pyruvat zu Hydroxyethyl-TPP (cyan). Zur besseren Übersicht wurden sowohl das Pyrimidinsystem als auch der Diphosphatrest als R abgekürzt. Die Umlagerung der Bindungen bzw. Elektronenpaare wird in den jeweiligen Schritten mit roten Pfeilen gekennzeichnet. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Rolle des Glutamat Glu59 Umlagerung des TPP zum Carbanion. Es wird ein Proton vom Pyrimidinring auf das Glutamat-59 (Glu59) der Pyruvatdehydrogenase übertragen. Dadurch wird das mesomere System im Pyrimidinring umgelagert (rote Pfeile). Übertragung eines Protons vom Thiazolring auf den Pyrimidinring (grüner Pfeil). Auf diese Weise entsteht das Carbanion am Thiazolkohlenstoff, während das Pyrimidinsystem von der chinoiden Imin-Form wieder in die aromatische Form übergeht. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Liponsäure als Cofaktor im zweiten aktiven Zentrum Allgemeine Struktur von Liponsäureamid. Im Körper wird das Liponamid über die Seitenkette des Aminosäurerests von Lysin amidiert. Quelle:Hans-Dieter Höltje. Reaktion bei der Acetyltransferase Reaktionsmechanismus in der Acetyltransferase. Ein Acetylrest wird vom Hydroxyethyl-TPP auf ein Liponsäureamid übertragen. Quelle:Hans-Dieter Höltje. Reaktion im 3. aktiven Zentrum Reaktionsmechanismus in der Dihydrolipoyl-Dehydrogenase. Dabei wird der Acetylrest des Acetyldihydroliponsäureamids (blau) auf Coenzym A übertragen. Es entstehen Dihydroliponsäureamid (cyan) und Acetyl-Coenzym A (grün). Um wieder Liponsäureamid (orange) zu regenerieren, wird im 3. aktiven Zentrum des Pyruvatdehydrogenase-Komplex FAD zu FADH₂ reduziert. Das entstandene FADH₂ wird anschließend durch die Reduktion von NAD⁺ zu NADH, H⁺ wieder oxidiert. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Bedeutung von Thiamin Vitamin B1 Prodrugs Spaltungsreaktion des Thiazoliumsystems im Alkalischen Umlagerung der Bindungen (rot) von der Thiazolium- zur Thiol-Form. Der Pyrimidinring ist als R abgekürzt. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Struktur von Benfotiamin Struktur von Benfotiamin. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Vitamin B2 Struktur von Riboflavin. Die Dimethylisoalloxazin-Untereinheit ist blau und die Ribitol-Struktur grün markiert. Der Teil des Moleküls, der einem Pteridin entsprechen würde, ist violett hervorgehoben. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Namen des Dreiringsystems Vorkommen von Vitamin B2 Nukleotide Struktur von Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD). Das Flavinmononukleotid (FMN) ist rot markiert, das Adenosinmonophosphat (AMP) blau. Quelle: Hans-Dieter Höltje. Readtion von FAD Reaktionsmechanismus von FAD zu FADH₂. Zur besseren Übersicht wurde bis auf das Dimethylisoalloxazin-Ringsystem der Rest des Moleküls als R abgekürzt. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

 

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